乳铁蛋白(Lactoferrin，LF)是转铁蛋白家族中一种具有多种生物功能和活性的糖蛋白，也是近年来在抗癌和抗炎症领域比较受关注的一种具有潜在药物开发价值的蛋白。目前，从几种哺乳动物的乳汁或者初乳中提取出来的天然的LF已经用作商业用途，并且重组乳铁蛋白(rLF)己从病毒、真菌、细菌、昆虫、植物和动物表达系统中表达并大量纯化。本研究利用家蚕生物反应器系统成功的表达出具有生物活性的重组人乳铁蛋白(rhLF)，采用免疫亲和层析的方法对家蚕血淋巴内的rhLF进行了纯化，质谱鉴定结果与NCBI数据库里所提交的人乳铁蛋白的氨基酸序列一致性为100％，rhLF分子量为78 kDa，略低于天然的人乳铁蛋白，有可能是由于家蚕体内存在着相对于人体的不完全的糖基化修饰。　　 本研究在纯化rhLF的基础上，进一步比较系统的研究了rhLF的生物活性以及功能，选取E.coli FG1菌种进行抑菌活性鉴定，同时，在体外条件下测定了对人乳腺癌细胞(MCF-7)、人结肠腺癌细胞(LoVo)、人脑胶质瘤细胞(U251)和人胚肾细胞(Hek293)的生长和增殖的影响。MTT实验得出rhLF对三种肿瘤细胞的最佳抑制浓度，其中对MCF-7和LoVo抑制率能达到40％，通过流式细胞仪测定了rhLF对MCF-7和LoVo的细胞周期以及凋亡的影响，rhLF通过阻滞G1期进而抑制MCF-7细胞的增殖，但是对LoVo是通过G2期的阻滞作用。两种细胞均在36h达到凋亡的最大值。为进一步讨论rhLF抑制肿瘤细胞增值的机制提供了实验基础和依据，同时也为其他哺乳动物的乳铁蛋白和其他一些生物反应器表达出来的重组乳铁蛋白的抗癌活性提供了参考。　　 为了验证重组乳铁蛋白体内的药效学活性，通过DSS诱导的慢性结肠炎Balb/c小鼠模型，结肠组织切片观察发现rhLF对炎症有一定的预防和治疗作用，为今后rhLF作为功能性药物的开发奠定了基础。