猪瘟病毒（CSFV）囊膜糖蛋白E2是CSFV的主要保护性抗原，可诱导产生中和抗体和保护性免疫。本研究将CSFV F114株的E₂基因克隆进GST融合原核表达载体pGEX-4T-1的EcoRI和BamHI位点，获得重组原核表达载体pGEX-4T-E₂。以大肠杆菌BL21为宿主菌进行IPTG诱导表达。SDS-PAGE结果显示，在约63kD处有一特异性条带，其分子量与由目的基因所推导的蛋白质分子量相符，推测为E₂与GST融合表达基因产物。将E₂基因克隆进杆状病毒苜蓿银纹夜蛾核型多角体病毒（Autographa californiamultiple nuclear polyhedrosis virus,AcMNPV）转移载体pAcSecG2T的EcoRI和BamHI位点，获得了带有核型多角体病毒囊膜蛋白gp67信号肽序列与GST-E₂融合表达杆状病毒重组转移载体pAcSecG2T-E₂。在脂质体的介导下，pAcSecG2T-E₂载体与线性化家蚕杆状病毒Bm-BacPAK6共转染家蚕培养细胞Bm-N，空斑筛选分离纯化重组病毒（Bm-BacPAK6-E₂）。PCR检测表明所分离的重组病毒含有目的片段E₂基因。SDS-PAGE检测表明，在感染重组病毒后，无论是家蚕细胞，还是家蚕幼虫、蛹的血淋巴中都可以检测到一条分子量约为63kD的特异性条带，推测为外源基因的表达产物。本研究在原核细胞与家蚕杆状病毒表达系统中均成功地融合表达了CSFV F114E₂基因，为进一步纯化表达的E₂抗原蛋白和CSFV诊断试剂的开发应用奠定了基础，为研制CSFV新型亚单位疫苗进行了有益的探索。