大豆分离蛋白（SPI）酶解改性可以将大分子蛋白质分解为小分子肽和氨基酸,提高SPI的生物利用率和生物活性。然而酶解过程中产生的疏水性肽段以及未被完全酶解的SPI残余易发生聚集形成不溶性聚集体（SPA）,使其利用率降低。本课题以提高SPI酶解效率和SPA利用率为出发点,首先对酶解液进行抗氧化活性评价,并利用循环伏安法（CV）对酶解液中色氨酸（Trp）含量进行检测;然后重点研究了SPA的结构构象、形成机制及其对肌原纤维蛋白（MP）凝胶特性的影响,探讨了其作为填充剂在肉制品凝胶中添加的可行性,为提高SPA利用率和开发适用于凝胶型肉制品的SPI提供了理论支撑和技术指导。本论文主要研究内容及结论如下:1.分别对商业SPI进行单酶（碱性蛋白酶、胰蛋白酶、风味酶）及双酶分段酶解（碱性蛋白酶和胰蛋白酶分别与风味酶分段酶解）,并分析了酶解液的抗氧化性。结果表明,双酶分段酶解可显著提高SPI酶解效率;碱性蛋白酶酶解液抗氧化能力最强,胰蛋白酶酶解液中抗氧化组分主要在0～1 h内积累。CV结果表明Trp对酶解液抗氧化性有重要贡献。2.开发了一种新型的氮掺杂有序介孔碳（NOMC）修饰的电化学传感器用于Trp定量分析。首先研究了Trp在NOMC/Nafion/GCE（玻碳电极）上的电化学氧化机理,发现其遵循两电子/两质子转移机理。线性检测范围为0.5～70.0μM和70.0～200.0μM,检测限为35.0 nM（S/N=3）。该传感器在复方氨基酸和SPI酶解液等实际样品中的加标实验有较好的回收率,证实了构建的NOMC/Nafion/GCE传感器具有出色的Trp分析性能。3.研究了SPA的结构特性及其形成机制。结果表明,α-螺旋含量与表面疏水性呈负相关,酶解过程中发生了β-折叠向α-螺旋的转变。风味酶酶解聚集体(SPAFla)主要由被轻微酶解的SPI构成,碱性蛋白酶酶解聚集体(SPAAlc)以及胰蛋白酶酶解聚集体(SPATry)中包含有大量未被完全酶解的SPI残余及分子量10 kDa以下的肽段。4.研究了SPA对MP凝胶特性的影响并探究了混合蛋白成胶机制。结果表明,SPAAlc、SPAFla及碱性蛋白酶和风味酶双酶分段酶解聚集体(SPAAF)可显著提高混合蛋白凝胶的凝胶强度和持水力,而SPATry及胰蛋白酶和风味酶双酶分段酶解聚集体(SPATF)则得到了相反的结果。研究证实,SPAAlc、SPAFla和SPAAF可作为植物蛋白填充剂添加到肉制品凝胶中改善其质构特性和保水性。