蛋白分子之间的相互作用在生命体中是普遍存在的，而蛋白或多肽分子通过相互作用形成的聚体是其行使相应功能的基础。聚体的形式可以是寡聚体，也可以是多聚体，而病毒粒子或类病毒颗粒则是蛋白聚体的高级表现形式;寡聚体形成的过程中都伴随着化学键的相互作用，主要由一种起主要作用或者是几种化学键共同起作用。病毒粒子或者是类病毒颗粒则是以一定的组装元件为基础，通过分子间的相互作用有序组装而成。人们通过研究蛋白分子之间的相互作用发现，一些多肽在体外适宜的环境条件下可以进行自我组装，形成具有一定结构和功能的纳米材料，随着对此研究的深入，这种自组装纳米材料已经越来越广泛地被应用到抗菌物质研发、组织修复工程、基因或药物的投递、生物矿化、膜蛋白的稳定等领域。作为蛋白自组装高级形式的病毒或类病毒颗粒，它们所呈现出的完美的空间结构更加体现出了蛋白或多肽自组装的有序化及可控性。　　本文所述的聚合多肽，正是基于近年来对戊型肝炎病毒衣壳蛋白空间结构及戊型肝炎病毒类病毒颗粒组装途径的深入研究所提出的。通过尝试此多肽对流感膜蛋白HA1全长及不同结构域，并且通过不同的方式进行融合，对融合蛋白的性质考察后分析，发现将目的蛋白融合于聚合多肽的N端时，借助分子筛及透射电镜进行观察，融合蛋白呈现出了比较均一的颗粒化形式，而将目的多肽融合于聚合多肽的C端时，融合蛋白在免疫印迹和酶联免疫吸附的实验中都保持了对特异性单抗的反应活性，并且通过小鼠免疫实验可知，目的蛋白的免疫原性也有一定程度的提高。　　以HA1作为模式蛋白对聚合多肽的促颗粒化核心区域进行了探索，最终通过分子筛和透射电镜的分析可以得出，聚合多肽的C端最少可以截短到435位氨基酸。　　为了充分验证聚合多肽的聚合作用，尝试了其它的目标蛋白，如HIV-1-gp41、HIV-1-gp120、HIV-1-p24、HBV-HBsAg及HPV16-L2C50蛋白，对融合蛋白的性质进行分析发现，在聚合多肽的作用下目标蛋白形成了一定的聚集体或者是颗粒化形式，并且目标蛋白的免疫原性有一定的提高。　　通过多种目标蛋白的尝试也证实了聚合多肽对靶蛋白的长度是没有要求的。　　聚集体或颗粒能够更好地刺激免疫系统引起更有效的免疫应答，而聚合多肽能够使目的蛋白发生聚合形成具有一定形态的聚集体或颗粒，从而为疫苗的研发提供新的技术平台，并且颗粒化的蛋白还可以用于诊断信号的放大及纳米颗粒的制备。