从意蜂工蜂体内分离提纯到酸性磷酸酶（ACPase，E.C.3.1.3.2），对其性质进行了较全面的研究。首先比较ACPase在工蜂、雄蜂虫蛹、蜂蜜、蜂王浆等材料中的活力大小。再将工蜂ACPase的初提物经分段盐析、DEAE-Sepharose F.F离子交换层析、Sephadex G-200凝胶过滤等纯化步骤，得到经聚丙烯酰胺凝胶电泳为单一蛋白区带的酶制剂。提纯倍数77.24，酶液比活力为16.22U／mg蛋白（对硝基苯磷酸二钠作底物）。用动力学方法测得该酶最适pH为4.1，最适温度52℃。以对硝基苯磷酸二钠为底物测得Km值为1.25×10^-3mol／L。酶在50℃保温30min活力保持在60％以上。利用凝胶过滤法测定酶的表观相对分子质量为135kDa，SDS-PAGE测定酶的亚基相对分子质量为63.1kDa。酶的等电点为4.46和4.79。非还原／还原（NR／R）单向、双向SDS-PAGE显示酶分子含有链内二硫键。对二级结构圆二色谱（CD）分析显示，酶分子中α-螺旋占13.84％；β-折叠占25.68％；无规则卷曲占56.34％。氨基酸组成分析结果表明：ACPase约含有507个氨基酸，富含天门冬氨酸残基。 选择Zn²⁺、Mg²⁺、K⁺、Pb²⁺、Cd²⁺、Cr³⁺、Cu²⁺、Fe³⁺八种金属离子和脲作用于ACPase，发现Zn²⁺、Mg²⁺、K⁺对该酶有明显激活作用。Cu²⁺、Fe³⁺、Cr³⁺对该酶有较强抑制作用。Pb²⁺在低浓度时有微激活作用，高浓度时具弱抑制作用。Cd²⁺比Pb²⁺对该酶活性影响更小。蛋白变性剂脲能使酶失活。利用双倒数作图法研究Cu²⁺、Cr³⁺、Fe³⁺对酶的作用，结果表明这些离子对酶的抑制作用为非竞争性抑制类型，用Dixon作图法求出其抑制常数犬i值分别为3.58xlo一3mol/L，3.25、10一4mol/L和6.15、10一4mol/L。研究这些物质对酶的紫外光谱的影响，结果表明:随zn2+浓度增加，酶的紫外吸收峰位置不变，强度增加;随Mg2+、K+浓度增加，吸收峰位置不变，强度减小;随cd2+浓度增加，吸收峰强度增加，最大吸收波长红移;随Pb2+浓度增加，酶的紫外吸收峰逐渐消失;cu2+、Fe3+、cr3十对酶的紫外吸收光谱影响较大，低浓度条件，其紫外吸收光谱特性消失，特征吸收峰也消失。脉使酶的紫外吸收峰强度增大。 研究化学修饰剂二琉基苏糖醇（DTT）、对氯汞苯甲酸（pCMB）、N-澳代唬拍酸亚胺（NBS）、苯甲基磺酞氟（PMSF）、澳代乙酸（BrAc）在不同浓度，不同时间条件下对酶活力的影响以及荧光光谱变化。结果表明:半肤氨酸残基的琉基和二硫键被修饰后，酶活力下降且荧光强度减小;色氨酸残基被修饰后酶活力减小，荧光强度降低;含经基的氨基酸残基被修饰后酶活力降低，荧光强度增加;组氨酸残基被修饰后酶活力基本不变，酶的荧光强度也不改变。