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甘露糖结合凝集素(mannan binding lectin,MBL)是固有免疫的关键分子,它与经典途径的C1r和C1s相似,通过识别多种病原微生物表面的糖基经凝集素途径激活补体,之后通过MBL相关丝氨酸蛋白酶(MBL-associated serine-protease,MASP)固定补体,一旦激活,MASP切割下游成分,产生瀑布效应,通过末端补体成分的装配介导的溶解复合物,或通过调理吞噬而使外源异物得以清除。MASP属于丝氨酸蛋白激酶家族,迄今已发现MASP-1、MASP-2、MASP-3、MAP19和MAP44共5种。MASP与MBL以复合物形式存在,MBL结合病原微生物表面的N-氨基半乳糖或甘露糖后激活MASP,进一步活化补体而发挥生物学效应。MASP-2基因位于染色体1p36.23-31,编码MASP-2和MAP19。MBL途径在机体免疫防疫和免疫监视过程发挥重要作用,该途径的组成蛋白表达量或功能是否完整将直接影响免疫功能,进而影响疾病进程及转归。MASP-2基因变异会导致其功能缺陷,已有文献报道,MASP2存在多个单核苷酸多态性(SNP),如rs72550870(p.D120G),rs12711521(p.D371Y),rs2273346(p.V377A)。MASP-2基因多态性也与其表达量相关,在中国香港人群中发现的携带156~159位4个氨基酸串联重复突变的个体血清中MASP-2的水平较低。因此,MBL途径(MBL、MASP-2)的遗传多态性与疾病易感性的关联研究成为免疫遗传学和人类后基因组学等研究领域的重点和焦点。据报道,MBL基因的多态性与多种免疫性疾病具有相关性。鉴于MASP-2为MBL途径的下游蛋白,MASP-2的遗传多态性与某些疾病是否存在相关性已引起广泛关注。本实验选取北京延庆地区健康人群收集112例样本分离血浆和DNA,检测血浆中MASP-2浓度;设计引物,建立MASP-2基因D105G密码子点突变频率的检测方法:序列特异性引物引导的聚合酶链式反应(SSP-PCR),琼脂糖凝胶电泳后再通过序列测序进行确证。结果发现全部112例样本均为野生型;同时采用MASP-2 ELISA试剂盒测定血浆MASP-2浓度均值用中位数、四分位表示为303.88(257.99,348.68)ng·mL-1。经统计学方法分析112例样本MASP-2血浆含量与性别存在显著性差距,与年龄组间差距不具有显著性。此研究初步探索了中国北方延庆地区健康人MASP-2基因的D105G密码子点突变频率是否存在,以及其MASP-2血浆含量,这将为深入探讨临床相关疾病与MASP-2变异所致的反复感染等疾病之间的关系提供新思路,并为进一步研究中国人MASP-2的分子遗传规律提供宝贵材料。