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酶动力学拆分法具有立体选择性高、拆分效率高、可大规模生产等优越性,使其成为拆分外消旋体的理想选择。然而,酶动力学拆分法中游离酶存在一些缺陷,如:酶与产物难以分离、难以实现回收利用、酶的活性不高等。针对以上问题,同时提高酶的稳定性、拓展操作范围,本论文以MOFs为固定化载体,通过物理吸附法和共价键法合成固定化酶,并进行系列表征,应用于对映体的动力学拆分。以洋葱假单胞菌脂肪酶（Pseudomonas cepacia lipase,PCL）为生物催化剂,利用物理吸附法将PCL酶固定在水稳定性强的载体材料ZIF-8中,考察了固定化过程中温度和时间对PCL@ZIF-8相对酶活和酶负载量的影响,研究比较了PCL@ZIF-8催化酯水解拆分（R,S）-2-苯基丙酸对映体和酯交换拆分（R,S）-1-苯乙醇对映体的性能。结果表明,游离PCL主要固定在ZIF-8孔道内部,少部分在外表面,酶负载量为200.5 mg PCL/g ZIF-8。酯水解拆分反应前2 h,PCL@ZIF-8的反应速率是游离PFL的3倍,反应达到平衡所需要的时间也远比游离PCL短。此外,PCL@ZIF-8在酯水解（初始活性30.57%,4次循环）和酯交换（初始活性的64.38%,6次循环）反应体系中均表现出良好的可重复使用性。筛选出荧光假单胞菌脂肪酶（Pseudomonas fluorescens lipase,PFL）为生物催化剂,以NH2-MIL-88B/Fe3O4磁性MOFs为最佳载体,通过共价键法合成固定化酶PFL@NH2-MIL-88B/Fe3O4。考察了固定化过程中p H、温度、脂肪酶用量和时间对固定化酶相对酶活和酶负载量的影响,30 mg游离PFL与60 mg NH2-MIL-88B/Fe3O4,在p H为7.5,温度为15℃,反应24 h,酶负载量为241.79mg PFL/g NH2-MIL-88B/Fe3O4。结果表明,游离PFL固定在NH2-MIL-88B/Fe3O4外表面。以PFL@NH2-MIL-88B/Fe3O4为生物催化剂,在酯交换拆分（R,S）-3-苯基乳酸对映体反应中,研究了温度、固定化酶用量、反应时间对转化率（c）和产物对映体过剩量（eep）的影响,PFL@NH2-MIL-88B/Fe3O4用量为50 mg,50℃,反应20 h,c为38.15%,eep为96.94%。该固定化酶具有良好的重复使用性能,重复使用6次后,仍然保持其初始活性的46.75%。筛选出荧光假单胞菌脂肪酶为生物催化剂,NH2-Ni-MOF为最佳载体,并使用聚乙烯吡咯烷酮（PVP）对NH2-Ni-MOF进行修饰以提高载体的生物相容性,通过共价键法合成固定化酶PFL@NH2-Ni-MOF。通过优化固定化过程中p H、温度、脂肪酶用量和时间,酶负载量为116.78 mg PFL/g NH2-Ni-MOF。将PFL@NH2-Ni-MOF应用于酯交换拆分（R,S）-扁桃酸对映体,研究了温度、固定化酶用量、反应时间对c和eep的影响。结果表明,PFL@NH2-Ni-MOF用量为50 mg,反应温度为55℃,反应5 h后,c可高达49.18%,eep为97.90%,相同条件下,游离PFL催化该反应c为26.81%,eep为98.51%。此外,PFL@NH2-Ni-MOF展现了优异的重复使用性能,经过10次循环使用,仍保持其初始活性的50.18%。