在脊椎动物神经肌肉接头发育过程中，运动神经元轴突末梢可以释放聚集素(agrin)和乙酰胆碱(acetylcholine，ACh)。这两个分子对突触后的乙酰胆碱受体簇起到相反的作用:前者使受体簇稳定，而后者使其不稳定。通过这样相互拮抗的作用，突触连接得到优化。到目前为止，人们远没有弄清这种拮抗作用的分子机制。我们通过研究发现，在细胞凋亡通路中一个非常重要的蛋白酶，半胱氨酸天冬氨酸蛋白酶-3（caspase-3），参与了乙酰胆碱受体簇消散的过程。在体外培养的肌管上给予胆碱能刺激，可以激活半胱氨酸天冬氨酸蛋白酶-3，但是不会引起细胞凋亡，并且这种激活可以被聚集素抑制。有趣的是，抑制半胱氨酸天冬氨酸蛋白酶-3的活性，可以抑制胆碱能刺激引起的乙酰胆碱受体簇的消散。我们进一步发现Wnt信号通路中一个非常重要的蛋白:蓬乱蛋白1(Dishevelled1，Dvl1)是半胱氨酸天冬氨酸蛋白酶-3的功能性底物。抑制蓬乱蛋白1的剪切可以阻止胆碱能刺激诱导的乙酰胆碱受体簇消散。最后，我们发现无论是在小鼠体内抑制半胱氨酸天冬氨酸蛋白酶-3的活性，还是敲除小鼠半胱氨酸天冬氨酸蛋白酶-3基因，亦或是在肌肉里表达不被半胱氨酸天冬氨酸蛋白酶-3剪切的蓬乱蛋白1突变体，都可以使得未被神经支配的乙酰胆碱受体簇变得更加稳定。综上所述，半胱氨酸天冬氨酸蛋白酶-3在神经肌肉接头突触后结构消散过程中，发挥了非常重要的作用。