共振光散射法研究金属离子—核固红—蛋白质体系的相互作用及其分析应用

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蛋白质的定量测定是生物化学、生物技术和临床医学中经常涉及的内容。它已经成为蛋白质研究的一项重要内容,具有重要的意义。因此,建立新的定量测定蛋白质的方法在很多领域都是非常重要的,如生命科学,临床诊断和定量检测。共振光散射技术因为灵敏度高、稳定性好、方法简单、试剂廉价、易操作等优点已经被广泛用于蛋白质、核酸和药物等组分的测定。本文采用共振光散射法并结合荧光光谱法和紫外吸收光谱法分别研究了金属离子Cu2+、Ca2+和Al3+与核固红、蛋白质的相互作用。根据共振瑞利散射信号强度的变化值与蛋白质的浓度成正比,建立了测定纳克级蛋白质的新方法。在pH为3.7时,核固红与Cu2+能够形成2:1的螯合物。该螯合物在蛋白质表面通过静电作用力和疏水作用力聚集形成聚合物。该现象不仅导致吸收光谱、荧光光谱发生变化,而且导致共振瑞利散射明显增强。在430nm处,人血清白蛋白(HSA)和牛血清白蛋白(BSA)分别在0.108.0μg/mL和0.1911.4μg/mL的浓度范围内与增强的共振瑞利散射程度成良好的线性关系,对应的检测限分别是0.076μg/mL和0.105μg/mL。在598nm处,HAS和BSA分别在0.053.0μg/mL和0.0964.78μg/mL的浓度范围内与增强的共振瑞利散射程度成良好的线性关系,对应的检测限分别是26ng/mL和33ng/mL。并对人血清样品进行了分析。在pH为4.0的溶液中,核固红与Ca2+能够形成螯合物。该螯合物通过静电作用力和疏水作用力在蛋白质表面聚集,导致体系的吸收光谱、荧光光谱和共振瑞利散射光谱变化。在最佳实验条件下,吸收光谱在430nm处,HSA和BSA分别在0.37.0μg/mL和0.19.0μg/mL的浓度范围内与增强的共振瑞利散射程度成良好的线性关系,对应的检测限分别是23ng/mL和12ng/mL。此外,在592nm处,HSA和BSA分别在0.052.0μg/mL和0.042.0μg/mL的浓度范围内与增强的共振瑞利散射程度成良好的线性关系,对应的检测限分别是6.0ng/mL和5.0ng/mL。方法用于分析人血清、尿样及唾液样品。在pH为4.0的溶液中,核固红和Al3+能够形成1:1的螯合物。该螯合物通过静电作用力和疏水作用力与蛋白质发生相互作用形成聚集体。这种作用导致吸收光谱、荧光光谱变化和共振瑞利散射强度的增强。在440nm处,HSA和BSA分别在0.2012.0μg/mL和0.6026.0μg/mL的浓度范围内与增强的共振瑞利散射程度成良好的线性关系,对应的检测限分别是19.9ng/mL和40.9ng/mL。此外,在584nm处,HSA和BSA分别在0.056.0μg/mL和0.0214.0μg/mL的浓度范围内与增强的共振瑞利散射程度成良好的线性关系,对应的检测限分别是11.5ng/mL和23.3ng/mL。方法已用于人血清样品、尿样及唾液样品中蛋白质含量的测定。
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