GTP酶激活蛋白MRG抑制帕金森病相关LRRK2致病突变的异常功能

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帕金森病(Parkinson’s Disease,PD)是一种常见但发病机制仍然不明的神经退行性运动障碍疾病。近年来对导致家族性以及部分散发性PD的脚手架蛋白富亮氨酸重复激酶2(Leucine-rich repeat kinase 2,LRRK2)的研究主要专注于其致病点突变相关的内在GTP酶活性和激酶活性的异常及其致病机制。然而,目前LRRK2的功能调节,尤其是对两个酶活性的内在分子相互作用以及GTP酶活性的调节机制尚不明确。此前,我们实验室筛选到一个新的LRRK2的潜在调节因子Rac1GAP(MRG),并阐明了其与LRRK2结合的特异性以及对LRRK2的内在GTP酶的GAP活性。以此为基础,本论文通过生化,细胞生物学及体内等一系列方法,系统探讨了MRG对LRRK2突变蛋白的病理作用的调节机制。我们发现:1)LRRK2的GTP酶与MRG的相互结合与GTP酶活化程度成正比;2)MRG过表达显著降低LRRK2致病突变蛋白的激酶活性;3)过表达MRG可逆转LRRK2致病突变体造成细胞内膜蛋白的逆膜运输异常;4)MRG蛋白可抑制LRRK2突变蛋白诱导的神经细胞自噬异常发生;5)MRG蛋白过表达可以挽救LRRK2致病突变体造成的神经细胞突起缩短;6)MRG在果蝇神经元的过表达可挽救因LRRK2致病突变蛋白转基因果蝇的行为异常及提高转基因果蝇的生存率。以上结果进一步阐明了新发现的GAP蛋白MRG对LRRK2-GTP酶活性的特异性作用及可能的分子内两个功能活性的相互作用机制,为理解PD基因LRRK2的致病过程和寻找新的临床药物治疗靶点提供了新的思路。
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