分子动力学模拟(Molecular Dynamics Simulation，MDS)方法，作为实验手段的补充，已经发展成为一种经典可靠的方法来研究生物大分子的结构、性质和功能。本文采用该方法进行了两类含有金属离子的蛋白的结构模拟，其一是金属硫蛋白、其二是细胞色素P450。 对于金属硫蛋白，我们首先通过了分子力学计算结果与实验数据的反复比对，优化并确定了金属硫蛋白中金属硫簇的力场参数。在此基础上，我们预测了人脑MT3的β-结构域的三维结构，作为一种结构模型，我们的结果合理地解释了该蛋白已有的生理活性现象和结构之间的关系。我们同时还预测了不同MT的结构域间的相互作用模式，不仅可以同NMR观测到的结果相吻合，还可以同生理活性实验结果密切联系。另外，我们还预测了羊脑MT3的三维结构模型，为进一步深入研究该蛋白提供了初步的结构信息。最后，我们还研究了不同MT在水溶液状态下的脱金属状态的结构，从结构上表明了金属硫簇对于维持MT3生理活性的重要性。 对于细胞色素P450(Cytochrome P450，CYP2C8)，结合本实验室开展的研究工作，我们首先模拟并得到了CYP2C8第476位残基的几个突变体的结构，详细考察了各个突变体蛋白与野生型蛋白相比在结构上的差异，并且分析了由结构差异引起的活性位点腔体积的变化、以及底物通道的变化。接着，我们计算并推测了CYP2C8和紫杉醇之间的结合模式，计算结果中观察到的对于结合紫杉醇起到重要作用的残基，和报道的实验结果相吻合；同时也表明了CYP2C8的第476位残基对于蛋白结合底物所发挥重要的作用。最后，我们对CYP2C8-紫杉醇复合物体系进行了拉伸动力学的研究，结果表明了CYP2C8的B’-螺旋、F’-螺旋和G’-螺旋对于底物的结合和产物的离去起着重要作用。