热稳定性是皮革服用性能中比较重要的一项因素。前期的文献查阅阶段发现目前关于这一性能的研究大都是以宏观的实验方法为主，还没有对皮革热稳定性能进行微观的分析。本研究通过分子动力学模拟的方法，深入了解天然皮革中最主要的Ⅰ型胶原蛋白分子的内在结构，包括对天然皮革分子模型的建立及对模拟得到的轨迹进行空间构象分析，找出天然皮革热稳定性和内在空间构象之间的关系。我们首先从蛋白质数据库中下载天然皮革的基本物质-编号为1cgd的Ⅰ型胶原蛋白，采用分子动力学模拟的方法，通过TINKER软件对1cgd在Amber 99力场，自由边界条件下采用共轭梯度法进行3176步的能量优化，采用正则系综，使用Beeman算法，分别在260K，300K，340K和380K的温度下进行1纳秒的分子动力学模拟，时间步长为1飞秒，成功的建立了1cgd I型胶原蛋白在不同温度下的分子模型。然后通过均方根偏差、回转半径和氢键这三个参数以及采用Force Field Explorer软件截取不同时刻的轨迹图，对不同温度模拟下得到的轨迹进行分析，得到Ⅰ型胶原蛋白的空间构象随着温度的变化而发生的改变：温度上升时均方根偏差从1上升到5，Ⅰ型胶原蛋白的空间构象偏离天然构象的程度增大，稳定性下降；随着温度的上升，回转半径从25下降到22.2，Ⅰ型胶原蛋白的结构变得更紧密；I型胶原蛋白分子内氢键数目从955个减少到735个是稳定性下降的原因；稳定Ⅰ型胶原蛋白的主要氢键为A链上的4号脯氨酸和C链上的6号甘氨酸之间形成的氢键，B链上的7号脯氨酸和A链上的5号羟脯氨酸之间形成的氢键，以及A链上的4号脯氨酸和C链上的5号羟脯氨酸之间形成的氢键。