论文部分内容阅读
将含有几丁质酶A基因的重组质粒pUC-chiA和载体pBV221分别进行EcoRI／BamHI双酶切，连接chiA和pBV221构建了表达载体pBV-chiA5。42℃在E．coliBL21中诱导表达，用饱和（NH4）2SO4和几丁质亲和柱层析法纯化了目的蛋白，DNS法和溶圈法分析其活性，表明所得蛋白为活性可溶性几丁质酶。