论文部分内容阅读
研究了产自于绮丽刺毛霉(Actinomucor elegans)的一种甘氨酸氨肽酶。分子筛层析表明该酶的天然分子的分子量为320kD,SDS—PAGE分析表明蛋白质的亚基分子量为56.5kD。该酶水解含有甘氨酸残基的底物(如glycinenaphthylamine)的效率要较其它氨基酸残基高得多。该酶的最佳反应温度为30℃,最佳pH为8.0。酶的Km和Kcat值分别为0.24mmol/L与100.8s^-1。1.0mmol/L Zn^2+,Cu^2+和Cd^2+可完全抑制该酶的活性。作用于酶巯基的化学物质