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为了解肌红蛋白（Mb）表面60位天冬氨酸（Asp）突变为赖氨酸（Lys）后对蛋白结构稳定性的影响，本文通过紫外一可见吸收光谱、荧光光谱和停流荧光光谱对照研究了模拟生理条件下野生型肌红蛋白Mb（WT）及其突变体Mb（D60K）与过氧化氢（H2O2）的相互作用。结果表明：在Mb（D60K）与H2O2发生相互作用过程中，铁卟啉部位的紫外和荧光发射光谱数据与Mb（WT）相比，性质与功能均表现出显著差异。虽然只有一个氨基酸的改变，但其结构和性质发生明显变化，说明60位氨基酸在稳定蛋白结构中有重要的作用。同步荧光光谱