目的通过生物信息学预测曼氏迭宫绦虫cathepsin L样蛋白酶(Smcathepsin L样蛋白酶)的生物学特征及其潜在功能和结构,为下一步Smcathepsin L样蛋白酶参与寄生虫和宿主相互作用过程研究提供依据。方法通过NCBI的ORF finder工具对Smcathepsin L样蛋白酶的开放阅读框(ORF)进行分析,利用Ex PASy网站进行蛋白的物理化学参数、信号肽、跨膜螺旋和潜在分子生物学功能的预测,通过NCBI/BLAST对蛋白保守功能域进行预测。从NCBI网站获取不同物种的cathepsin L样蛋白酶序列,并利用Vector NTI suit 8.0和Tree View软件进行分析。利用SWISS-MODEL网站和SPDBV4.10软件分析Smcathepsin L样蛋白酶的三维空间结构。结果 Smcathepsin L样蛋白酶是一个全长基因,编码336个氨基酸。蛋白由2个典型的cathepsin L样蛋白酶结构域组成,序列当中有信号肽,是一个稳定的可溶性蛋白分子。三维空间立体结构分析结果显示Smcathepsin L样蛋白酶是一个保守的蛋白。Smcathepsin L样蛋白酶编码氨基酸序列与细粒棘球绦虫、链状带绦虫、多房棘球绦虫和人的cathepsin L样蛋白酶基因的同源性分别是50%、50%、49%和46%。分子进化分析显示Smcathepsin L样蛋白酶与日本血吸虫、多房棘球绦虫和链状带绦虫亲源性更近,而与其他物种,例如原虫、线虫和哺乳动物亲源性较远。结论 Smcathepsin L样蛋白酶可能是一个潜在的分泌蛋白,该蛋白能在胞外发挥作用,即在寄生虫的消化、转移、入侵及宿主-寄生虫相互作用中起着重要的作用,是一个具有潜在研究价值的多功能分子。