MHC Ⅰ类分子及其结合抗原肽的研究进展

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MHCI类分子是组织细胞内生性蛋白抗原的递呈者。蛋白分子在胞浆内 被降解为肽片段,经TAP运输到内质网,在此与MHC分子结合而后表达于细胞表 面,供CD8+T细胞识别。MHCI类分子与抗原肽的结合具有MHC等位基因特异 性。镶嵌于 MHCⅠ类分子α链形成的肽结合槽中的抗原肽长度为8~11个氨基 酸,其顺序中的结合关键位点为“锚着”残基。不同MHC等位型结合肽的“锚着”氨 基酸不同,同一等位型则相同或在有限的几个氨基酸中变化,遵循MHC等位基因 结合肽一致性基模。根据已知基模可预测不同等值型MHCⅠ类分子结合抗原肽 及其T细胞识别表位,为免疫预防及治疗开辟了新领域。 MHC class I molecules are histone-endogenous protein antigen presentation. Protein molecules are degraded into peptide fragments in the cytoplasm, transported to the endoplasmic reticulum via TAP, where they bind to MHC molecules and are then expressed on the cell surface for CD8 + T cell recognition. The binding of MHC class I molecules to antigenic peptides has MHC allele specificity. The length of the antigen peptide in the peptide binding groove formed by the α chain of MHC class Ⅰ molecule is 8 to 11 amino acids, and the binding key point in the sequence is the “anchor” residue. Different “anchoring” amino acids of different MHC allelic binding peptides are identical or vary in a limited number of amino acids in the same allele, and follow the MHC allele binding peptide consensus base model. According to the known base model can predict different equivalent MHC class I molecules combined antigen peptide and its T cell epitopes for immunoprophylaxis and treatment opened up new areas.
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