荧光光谱法研究羟基化单壁碳纳米管与牛血清白蛋白/血红蛋白的相互作用

来源 :山东大学学报(理学版) | 被引量 : 0次 | 上传用户:gaylene
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纳米材料与蛋白质等生物大分子的相互作用是纳米材料生物安全性的重要内容。为了解羟基化单壁碳纳米管与牛血清白蛋白/血红蛋白的相互作用特点,选择两种不同长度的羟基化单壁碳纳米管(Short-SWNTs-OH、Long-SWNTs-OH),利用荧光光谱法和同步荧光光谱法分别分析在生理条件下它们与牛血清白蛋白/血红蛋白的相互作用。荧光光谱显示,两种羟基化单壁碳纳米管可以猝灭牛血清白蛋白和牛血红蛋白的内源荧光,且猝灭效应随碳纳米管的浓度增大而增强,对牛血清白蛋白,Short-SWNTs-OH的荧光猝灭作用强于Long-SWNTs-OH;Short-SWNTs-OH和Long-SWNTs-OH对牛血红蛋白的荧光猝灭作用相差不大;同步荧光光谱显示,Short-SWNTsOH对牛血清白蛋白的色氨酸残基(Trp)荧光猝灭作用强于酪氨酸残基(Tyr)。实验结果表明,碳纳米管的形貌特征及蛋白质的类型对碳纳米管与蛋白质的相互作用存在一定的影响:与牛血红蛋白相比,羟基化单壁碳纳米管更易于和牛血清白蛋白结合,羟基化单壁碳纳米管的长度、蛋白质的类型对它们之间的相互作用存在一定的影响,两种碳纳米管与牛血清白蛋白的作用位置更接近色氨酸残基。该工作可为全面评价包括碳纳米管在内的纳米材料的生物安全性提供参考。 The interaction of nanomaterials and biological macromolecules such as proteins is an important part of the biological safety of nanomaterials. In order to understand the interaction between hydroxylated SWNTs and bovine serum albumin / hemoglobin, two kinds of hydroxy-SWNTs (Long-SWNTs-OH) Spectroscopy and synchronous fluorescence spectroscopy were used to analyze their interaction with bovine serum albumin / hemoglobin under physiological conditions. Fluorescence spectra showed that the two kinds of hydroxylated single-walled carbon nanotubes could quench the endogenous fluorescence of bovine serum albumin and bovine hemoglobin, and the quenching effect was enhanced with the increase of the concentration of carbon nanotubes. The bovine serum albumin, Short- The fluorescence quenching of SWNTs-OH was stronger than that of Long-SWNTs-OH. The fluorescence quenching of short-SWNTs-OH and Long-SWNTs-OH was similar to that of bovine hemoglobin. The tryptophan residue (Trp) fluorescence quenching of albumin is stronger than that of tyrosine residue (Tyr). The experimental results show that the morphology and the type of protein have some influence on the interaction between CNTs and protein. Compared with bovine hemoglobin, hydroxylated SWCNTs can bind to bovine serum albumin more easily, The length of the hydroxylated SWCNTs and the type of protein have some influence on the interaction between them, and the positions of the two CNTs and BSA are closer to the tryptophan residues. This work can provide a reference for the comprehensive evaluation of the biological safety of nanomaterials including carbon nanotubes.
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