【摘 要】
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大豆球蛋白和β-大豆伴球蛋白是大豆中主要的两种蛋白质,两者结构不同导致功能性差别较大。β-大豆伴球蛋白亚基N末端的高甘露糖聚糖使其在中性条件下的水溶性要高于大豆球蛋白。疏水性氨基酸是蛋白质热聚集的活性位点。大豆球蛋白的碱性多肽中较多的疏水性氨基酸使其在热处理过程中,更容易发生持续聚集,最终形成内部紧实表面稀松的不溶性聚集体;β-大豆伴球蛋白表面的亲水多糖保证了其聚集过程中水溶性的稳定,形成易溶于水
【机 构】
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中国农业科学院农产品加工研究所/农业农村部农产品加工综合性重点实验室
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大豆球蛋白和β-大豆伴球蛋白是大豆中主要的两种蛋白质,两者结构不同导致功能性差别较大。β-大豆伴球蛋白亚基N末端的高甘露糖聚糖使其在中性条件下的水溶性要高于大豆球蛋白。疏水性氨基酸是蛋白质热聚集的活性位点。大豆球蛋白的碱性多肽中较多的疏水性氨基酸使其在热处理过程中,更容易发生持续聚集,最终形成内部紧实表面稀松的不溶性聚集体;β-大豆伴球蛋白表面的亲水多糖保证了其聚集过程中水溶性的稳定,形成易溶于水的有限聚集体。相同处理条件,大豆球蛋白热凝胶的G’和断裂应力通常要大于β-大豆伴球蛋白。这也可能是两者蛋白与蛋白间相互作用不同导致,大豆球蛋白中含硫氨基酸较多故其热凝胶主要通过二硫键和静电相互作用形成,β-大豆伴球蛋白热凝胶则通过氢键形成。在较低蛋白浓度（6%）时,富大豆球蛋白的固有黏度较强。但富β-大豆伴球蛋白的分子间相互作用更强,即随着浓度增大,其G’增长更快。
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